1. Pengertian Enzim
Enzim
adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi
tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.Molekul awal yang
disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat,
yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang
ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
2. Sifat Umum Enzim
Enzim
bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Enzim umumnya
merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada
monomer 4-oksalokrotonat tautomeras, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada
asam lemak sintase.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling
umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun
ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur
kuaterner).Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas
enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
Secara spesifik enzim memiliki beberapa sifat yaitu sebagai berikut.
Ø SIFAT UMUM ENZIM
* Sifat Enzim
a.
Merupakan protein
b.
Merupakan biokatalisator.
c.
Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang diperlukan untuk memulai reaksi
kimia.
d.
Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat
tertentu memerlukan zat tertentu pula.
e.
Bekerja sangat cepat
f.
Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g.
Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h.
Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat
berkombinasi.
i.
Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang
berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.
* Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1.
Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2.
Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu
substrat.
3.
Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia
tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5.
Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6.
Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi,
dan lain-lain.
3. Manfaat Enzim
Kebanyakan
enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil
asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam
katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat
dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat
mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.
Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali
merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan
ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia
berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama
seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang
melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan
sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat
berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat
mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif)
oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim,
denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel
4. Kegunaan Enzim
Kerja
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH
yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah
molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan
aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
5. MODEL SISI AKTIF ENZIM
Dibagi
menjadi 2 Model sisi supaktif Enzim :
· Model “ Kunci dan Gembok”
Enzim
sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini
dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling
memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".
Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan
stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah
dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling
banyak diterima.
· Model Ketepatan Induksi
Diagram
yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya
sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan
enzim ditentukan
Pada
tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh
karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus
berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya,
substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping
asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk
menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase,
molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki Enzim dapat bekerja
dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡
· Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan
suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah
bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan
enzim.)
· Menurunkan energi keadaan transisi tanpa
mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi
muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
· Menyediakan lintasan reaksi alternatif.
Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks
Enzim-Substrat antara.
· Menurunkan perubahan entropi reaksi
dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.
Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,dan
kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Beberapa
enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.
Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk
berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat
anorganik organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus
prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri
dari tapak aktif enzim semasa reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat
Enzim
yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan
kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat
secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik
organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada
enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk
merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA
polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung
seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh
enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng
terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
Hal-
hal yang berkaitan dengan enzim
dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak
dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program
studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam
kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu
pertanian.
Kerja
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH
yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah
molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator obat dan racun
adalah inihibitor enzim. adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Ada
tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme dalam tubuh kita yaitu bahan
makanan, enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu suatu kerjasama yang
sinergis. Ibarat pabrik, bahan makanan (vitamin, protein, mineral) adalah
“materialnya”, enzim sebagai “pekerjanya”, sedangkan hormon sebagai
“mandornya”. Itu sebabnya, meskipun kita cukup mengonsumsi vitamin, mineral dan
protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat diserap oleh sel-sel tubuh
kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan mudah terkena
penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah bahan-bahan
makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel tubuh.
Dalam
tubuh kita terdapat berbagai macam enzim yang jumlahnya ribuan. Kemampuan tubuh
kita untuk memperbaiki diri ketika terluka dan menangkal penyakit, secara
langsung berhubungan dengan kekuatan dan jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap
jenis enzim mempunyai tugas spesifik dalam tubuh seperti mencerna makanan,
memecah toksin, membersihkan darah, memperkuat sistem kekebalan tubuh,
membentuk protein menjadi otot, menghilangkan karbondioksida dari paru-paru,
dll.
Semua
organ tubuh kita seperti jantung, paru-paru, ginjal, organ-organ yang
berhubungan dengan pencernaan, pembuluh darah dll, serta apapun tugas
masing-masing organ tersebut, tidak akan dapat berfungsi tanpa adanya enzim.
Bahkan, karena masing-masing organ tubuh kita memiliki fungsi beragam dan sel
yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim yang beragam pula. Pada jantung
misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka diperlukan pula bermacam-macam
enzim dalam jantung.
Enzim
adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam
suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul
zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan
terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi.
Berdasarkan
strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa
protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein.
Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus
organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+
(Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang
biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis
vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh
tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang
bersatu dan kemudian disebut holoenzim.
Enzim
bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)
dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok,
terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk
ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga
sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam
situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks
enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil
reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda
dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim
dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif
enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau
saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi
lebih fleksibel.
6. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Ada
empat factor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperature, PH, konsentrasi
dan inhibitor.
* Temperatur
Karena
enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperature.
Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein.
Temperature terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya, temperature
optimum enzim adalah 30 – 40 0C.
Kebanyakan
enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 00C,
namun enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif
kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 500C.
* Perubahan PH
Enzim
juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan pH
dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan
berbeda – beda, tergantung pada jenis enzimnya.
Konsentrasi Enzim dan Substrat
Agar
reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat
harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi
akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain
banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
* Inhibitor Enzim
Seringkali
kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun.
Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks
enzim – inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat.
Ada
dua jenis inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
* Inhibitor kompetitif
Pada
penghambatan ini, zat – zat penghambatan mempunyai stuktur yang mirip dengan
substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau
bersaing untuk bergabung dengan sisi aktiv enzim. Jika zat penghambat lebih
dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat tidak dapat lagi berikatan
dengan sisi aktif enzim.
* Inhibitor Nonkompetitif
Pada
penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim –
inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fe/Competitive_inhibition.svg/400px-Competitive_inhibition.svg.png
A. KOENZIM
Koenzim
adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim,
yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya
kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh
karena itu memegang peranan.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ed/NADH-3D-vdW.png/150px-NADH-3D-vdW.png
Model
pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim
adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH
dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–)
yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A,
formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus
metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti
riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh
karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai
contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta
pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui
metionina adenosiltransferase.
Ø Koenzim dan hubungannya dengan beberapa
vitamin :
1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan
terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya
dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang
terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika
kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut,
rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim
mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu
molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah
satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul
nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun
tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang
merupakan koenzim. Penting dalam metabolisme sel.
0 comments:
Post a Comment